→ wird von mehreren Außenfaktoren beeinflusst
→ Maß für die enzymatische Aktivität/Geschwindikeit der Reaktion
    = Wechselzahl:
    Anzahl an Substratmolekülen, die pro Zeiteinheit von einem Molekül des Enzyms umgesetzt
    werden.

1. Substratkonzentration

• niedrige Substratkonzentration
  Substratumsatz ist proportional der Substratkonzentration; solange noch nicht an der Reaktion beteiligte Enzymmoleküle vorliegen, werden diese bei Erhöhung der Substratkonzentration am Umsatz beteiligt)
• Sattigungseffekt
  hohe Substratkonzentration → alle Enzymmoleküle sind in [Enzym-Substat-Komplexen] gebunden; Reaktionsgeschwindigkeit steigt nicht mehr.

2. Temperatur

Enzymatische Reaktionen sind Temperatur abhängig.

→ Hitze-Denaturierung (irreversible Veränderung der Tertiärstruktur)

• Temperatur < 40° → Reaktionsgeschwindigkeit verdoppelt sich bei einer Temperatur-Erhöhung um 10°; Reaktions-Geschwindigkeits-Temperatur Regel (RGT-Regel)
  Grund: mehr Zusammenstöße zwischen Enzymen und Substraten
• Temperatur < 40° → Reaktionsgeschwindigkeit sinkt drastisch; Hitzedenaturierung und somit Inaktivierung der Proteine setzt ein.

3. PH-Wert

Begründung:

• Anzahl und Art der vorhandenen ionischen Ladungen der Proteine hängt vom pH-Wert der jeweiligen Lösung ab.
  → Die Tertiätstruktur wird durch Wechselwirkungen zwischen den variablen Resten -R der Amminosäure-Bausteine stabilisiert. (v.a. wichtig: saure+alkalische Amminosäuren)
• Ionenbindungen (-COOH- und -NH3+) werden durch Zusatz von -COOH, NH₃⁺, -COO^-, H2N^- beeinflusst.
  → Veränderung der Tertiärstruktur
  → Veränderung des aktiven Zentrums

[1]
 http://www.chemgapedia.de/vsengine/vlu/vsc/de/ch/8/bc/vlu/biokatalyse_enzyme/enzyme.vlu/Page/vsc/de/ch/8/bc/biokatalyse/enzym_temp.vscml.html